Instantané N° 37 août 2007

Aquaporine

Vouloir voir la mer… Quoi de plus naturel pour des molécules d’eau urbaines ? C’est ce que se sont mis en tête les trois protagonistes de la pièce de théâtre "A quoi ça rime, l’aquaporine ?" écrite par Sylvie Déthiollaz et Vivienne Baillie Gerritsen du groupe Swiss-Prot et dont vous trouverez le texte intégral nouvellement publié sur notre site. La version anglaise suivra prochainement. Quel rapport peut-il bien y avoir entre des molécules d’eau et l’aquaporine ? Comme son nom le suggère, l’aquaporine est une protéine qui a beaucoup d’affinité pour l’eau et qui, de ce fait, sortira les trois aventurières d’un mauvais pas à plusieurs reprises. Comment ? En leur offrant un chemin privilégié pour voyager à l’intérieur des êtres vivants.

Tout être vivant est principalement constitué d’eau. En moyenne, les être humains en contiennent 65%. L’eau est indispensable à toutes les fonctions de notre organisme : au maintien de la température corporelle, à la digestion, et au transit des déchets par exemple. Ainsi de grandes quantités d’eau circulent dans notre corps et notre sang, de tissu en tissu et de cellule en cellule. Cependant, la simple diffusion des molécules aqueuses au travers de la membrane cellulaire ne suffit pas pour expliquer un tel trafic. Et c’est justement là qu’intervient la protéine aquaporine.

Les aquaporines s’associent par quatre pour former un pore dans la membrane cellulaire. Chacune d’entre elles fonctionne comme un canal indépendant et grâce à l’étranglement de sa structure en son centre, la protéine laisse passer spécifiquement les molécules d’eau et exclue toute molécule plus volumineuse. Un ingénieux mécanisme qui n’a pas fini de vous surprendre. Et pour cause. Les molécules d’eau franchissent le canal en exécutant un joli ballet moléculaire. Pour se l’imaginer, il faut se rappeler qu’une molécule d’eau se compose d’un atome d’oxygène et de deux atomes d’hydrogènes. Les molécules se présentent à l’entrée du canal en file indienne, l’atome d’oxygène en premier. Lorsqu’elles parviennent à mi-parcours, l’attraction des acides aminés environnants les contraigne à effectuer une pirouette sur elles-mêmes, rompant la file de molécules et les faisant ressortir du pore les atomes d’hydrogènes en avant. Si l’élégante pirouette étourdit quelque peu les molécules d’eau, elle permet astucieusement de repousser les protons – atomes d’hydrogène chargés – qui tentent de passer clandestinement, agrippés aux molécules d’eau. Or les protons sont nécessaires à la cellule pour en quelque sorte lui fournir de l’énergie. Si jamais ils venaient à s’échapper, la survie de la cellule serait compromise. Les aquaporines réussissent cet admirable tour de force : en une seconde, un milliard de molécules d’eau traversent la membrane cellulaire sans qu’un seul proton ne prenne la fuite !

On a pu expliquer cet important flux d’eau à travers la membrane cellulaire seulement dans les années 90, lors de la découverte de la première aquaporine. Depuis, de nombreuses autres aquaporines ont été identifiées chez les mammifères et les invertébrés, mais aussi chez les plantes et les microorganismes. Un procédé aussi ingénieux et autant représenté dans le monde vivant ne pouvait qu’être récompensé par la société scientifique. C’est ainsi que Peter Agre reçut le prix Nobel de chimie en 2003 pour ses travaux sur l’aquaporine.

Lire aussi le dossier "Les aquaporines : un prix Nobel pour les passeuses d’eau" et le Protein Spotlight "Liquid states" (en anglais)

Découvrir également la pièce de théâtre "A quoi ça rime, l’aquaporine ?"

  • Aquaporin-1, Homo sapiens (humain): P29972

The English version of this entry is available as a Protein Snapshot.

Veuillez utiliser le lien suivant pour référencer cet article:
<http://www.expasy.org/prolune/instantanes/037/>

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